Trombine, het terminale enzym van de plasma-procoagulatiecascade, splitst fibrinopeptiden A en B van fibrinogeen, waardoor fibrinemonomeren worden gevormd. Deze fibrinemonomeren bevatten D-domeinen aan beide uiteinden en een centraal E-domein. De meeste fibrinemonomeren polymeriseren door repetitieve end-tot-end-alignatie van de D-domeinen van twee aangrenzende moleculen en laterale interactie met het E-domein van een derde molecuul, wat leidt tot de vorming van onoplosbaar fibrine of een fibrinestolsel.

Het fibrinestolsel wordt vervolgens gestabiliseerd door factor XIII, geactiveerd door trombine. Deze factor veroorzaakt covalente kruisverbindingen tussen fibrinemonomeren via transamidatie, waaronder de dimerisatie van D-domeinen van aangrenzend gepolymeriseerd fibrine. Het stolsel stimuleert fibrinolyse door de activatie van plasminogeen te katalyseren via plasminogeenactivatoren, wat leidt tot de vorming van het enzym plasmine. Plasmine degradeert kruisverbonden fibrine proteolytisch, wat resulteert in oplosbare fibrineafbraakproducten van verschillende grootte, waaronder kruisverbonden fragmenten met neo-antigene D-dimeer (DD)-epitopen.

Plasmine degradeert ook fibrinogeen, waarbij fragmenten X, Y, D en E ontstaan. D-dimeer-immunoassays gebruiken monoklonale antilichamen gericht tegen DD-neoantigenen en detecteren voornamelijk fibrine-afbraakproducten die kruisverbindingen bevatten. Daarentegen kunnen fibrino(geno)lytische afbraakproducten (X, Y, D, E en hun polymeren) afkomstig zijn van zowel fibrine als fibrinogeen. De hoeveelheid D-dimeer in het bloed weerspiegelt daarom indirect de mate van trombine- en plasminevorming, en geeft een globale indicatie van de mate van activiteit of turnover binnen de gekoppelde bloedcoagulatie- en fibrinolysemechanismen.